Definicion: Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

Desempeñan las siguientes funciones:

1. Forman las moléculas estructurales que se encargan de generar huesos, ligamentos y tendones.
2. Enzimas catalizadoras de todas las funciones del organismo.
3. Transporte de sustnacias como hormonas.
4. Función inmunitaria con la creación de anticuerpos.
5. Combustible para generación de energía.

Estan formadas por un total de 20 aminoácidos. En el organismo están sometidas a una transformación continua y reciclaje, de tal manera que las proteinas viejas se degradan hasta sus contituyentes aminoacídicos. A este proceso de degradación se le denomina catabolismo. Estas proteinas "viejas" son sustituidas por otras nuevas y de nueva formación. Los aminoácidos que provienen de los alimentos pasan a formar parte de la reserva principal funcional o bien oxidarse.

Los aminoácidos se dividen en:

- Esenciales: No pueden sintetizarse y deben formar parte de la dieta.
- No esenciales: Se pueden sintetizar y no dependen de la ingesta externa.

Si contemplamos los aminoácidos por su función o destino metabólico podemos distinguir:

- Glucogénicos: precursores de la glucosa.
- Glucocetogénicos: pueden transformarse en glucosa.
- Cetogénicos: solámente se integran en el metabolismo de los lípidos.

Una proteina completa es aquella que tiene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones adecuadas, por el contrario si esto no sucede así, y la proteina es escasa en alguno o algunos de los aminoacidos esenciales, como ocurre con las vegetales, deberán ser complementadas con otras proteínas. Estas proteinas vegetales son menos digeribles debido a su alto contenido en fibra.

La digestión de las proteinas comienza en el estómago con la producción de pepsinas del jugo gastrico. Una vez en el intestino actuan una serie de enzimas del jugo pancreático. Entre ellos se encuentran el tripsinógeno, el quimitripsinógeno y la proelastasa precursoras de enzimas que rompen los enlaces peptídicos de los extremos de las proteínas, digieren las proteinas de la dieta, originando péptidos de varios tamaños y aminoácidos libres.

Los enterocitos de la pared intestinal liberan aminopeptidasas que dividen los peptidos liberando aminoácidos.

Los aminoácidos libres entran en células de la mucosa intestinal, se absorben hasta la vena porta y se dirigen al higado, donde tiene lugar el catabolismo de 7 de los aminoácidos esenciales, los 3 restantes son los ramificados que se degradan en músculo y en riñón.

Las necesidades proteicas recomendadas por la RDA se sitúan en torno a los 0,8 g/kg. de peso a partitr de los 19 años y de 1 g/kg entre los 11 y 14 años. Para los atletas con entrenamiento orientado a la fuerza se recomiendan hasta 2 g/kg.

Las necesidades de proteínas se relacionan directamente con el aporte de energía. La cantidad de proteínas de una dieta equilibrada debe representar entre un 10% y un 15% de la energía total consumida.

En actividades de resistencia también es necesaria una cantidad de proteína extra debido a la oxidación de aminoácidos de cadena ramificada en el músculo. Cuando el ejercicio supera una cierta intensidad, entre un 55% y un 69% del VO2max aumenta la excreción de urea, producto final del metabolismo de los aminoácidos. Según estudios, la urea en sangre se incrementa de manera exponencial a los 100 minutos de ejercicio continuo a una intensidad moderada, entre un 60% y un 70% del VO2max. Esto coincide con la reducción de glucógeno y una oxidación de aminoácidos. Para estos atletas se recomiendan cantidades proteícas entre 1,2 g y 1,4 g por kg.

Arginina, Lisina y Ornitina.
Para regular la secreción de hormonas del crecimiento se ha utilizado la administración clínica de aminoácidos por medio de suplementos. Entre los mas utilizados estan la arginina y la ornitina, aminoácidos no esenciales, y la lisina, aminoácido esencial. En algunas publicaciones se asegura que la ornitina y arginina, unidas a un programa de entrenamiento de fuerza, pueden incrementar la masa magra muscular y la secreción de hormonas del crecimiento, no obstante estudios experimentales en determinados atletas no demuestran dichos efectos.

Aunque estos activadores de las hormonas del crecimiento pueden incrementar la masa magra muscular en personas de edad con deficiencia de esta hormona, no ocurre así en individuos jovenes entrenados a nivel de fuerza.

La producción de ion amonio se considera una de los factores determinantes de la fatiga, la administración de arginina tendría efectos positivos sobre el rendimiento al reducir dicha producción.

Creatina.
La creatina es un compuesto nitrogenado sintetizado en hígado, pancreas y riñón y que tambien puede encontrarse en carne y pescado. Al ser sintetizada es transportada al músculo esquelético dónde se fosforila para producir fosfocreatina.

Diversos estudios sugieren que suplementos orales de monohidrato de creatina, entre 20g y 25g, al día, 4 veces, durante 5 días, incrementa el cpntenido muscular de creatina en un 20% y de este un 20% en forma de fosfocreatina. Si durante el periodo de administración se realiza ejercicio submáximo se estimula más aún la captación. La mayor parte de esta captación tiene lugar en los primeros días de administración, el exceso se elimina por vía renal.

El efecto de la creatina sería util en el entrenamiento con pesas, permitiendo hacer multiples repeticiones y series. Aumenta, unida al entrenamiento de fuerza, la masa corporal, la masa libre de grasa y la fuerza. Este aumento puede ser muy rápido y llegar a los 1,7 kg y el de masa libre de grasa en unos 1,5 kg y se mantiene durante 10 o 12 semanas de finalizado el entrenamiento. Esto es debido a la retención de liquidos y por el aumento de resíntesis de las proteinas.

Aminoácidos ramificados.
La leucina, valina e isoleucina son aminoácidos esenciales que a excepción del resto de los esenciales se degradan en tejidos extrahepáticos, sobre todo en el músculo esquelético. En algunos estudios se ha publicado que la suplementación con aminoácidos ramificados mejora algo el rendimiento físico y mental en maratón. Lo que se ha demostrado es que la suplementación de carbohidratos retarda claramente la fatiga. El efecto se debe a que se disminuye la mobilización de acidos grasos.

Inosina.
No es un aminoácido, es un nucleósido relacionado con la formación de purinas. Este compuesto también podría incrementar el uso del oxigeno. Tanto atletas de fuerza como de resistencia podrían verse beneficiados por la suplementación con este compuesto al aumentar los niveles de ATP en el músculo. Por contra, en el cuerpo humano, el exceso de inosina se convierte en ácido úrico.

Colina y Lecitina.
La colina es una amina, constituyente de los fosfolípidos de alimentos de orígen vegetal y animal. Es un precursor de la acetilcolina, un neurotransmisor de la unión neuromuscular y de las lipoproteínas encargadas del transporte de lípidos. Existe la hipótesis de que podría aumentar el rendimiento y la ejecución mental y física.

Dimetilglicina y ácido pangámico.
El ácido pangámico es conocido como vitamina B15, se cormecializa como pangamato. Según algunas teorías rusas, disminuye los niveles de lactato trás ejercicios submáximos, fue muy utilizado por atletas rusos en los años 60. Hoy en día se sabe que este compuesto, el pangamato, en muchos casos es una mezcla de gluconato cálcico y dimetilglicina y no esta muy demostrado que prolongue el esfuerzo físico.

Ácido aspártico.
Es un aminoácido no esencial que participa en la conversión del amonio en urea, y por lo tanto se ha propuesto, que su administración, puede retrasar la fatiga al facilitar el aclaramiento de amoniáco.

Sales como el aspartáto magnésico y potásico se han utilizado en la clínica para la fatiga crónica.

Beta-hidroxi-beta-metilbutirato.
Se ha sugerido que la suplementación con este compuesto podría aumentar la fuerza tanto en personas entrenadas como sedentarias, sin embargo no existe una conclusión clara al respecto.

Yohimbina.
Es un alcaloide nitrogenado que se extrae de la corteza de algunos árboles y se ha utilizado para el tratamiento de la obesidad. Su ingestión crónica puede producir nerviosismo, cefaleas, nauseas, etc.

ESTRUCTURA.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se clasifican en :

- HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

- HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético

Bibliografía: Nutrición del deportista, ed GYMNOS. Jose Gerardo Villa, Alfredo Córdova, Javier Gonzales, Guadalupe Garrido, José Antonio Villegas.

Parte de esta información junto con algunas imágenes han sido captadas del siguiente enlace http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossE